MICROSOMAL ENZYME ACTIVITY (COUMARIN HYDROXYLATION NADPH OXIDATION GLUCOSE-6-PHOSPHATASE AND ESTERASE) AND CYTOCHROME CONTENT (P-450 AND B5) IN NORMAL SCORBUTIC AND FASTING GUINEA PIGS

In den Lebermikrosomen von normalen, skorbutischen und hungernden Meerschweinchen wurden die spezifischen Aktivitäten der Cumarinhydroxylierung, der NADPH-Oxyda-tion, der Glucose-6-phosphatase und der Procain spaltenden Esterase sowie der Gehalt an Cytochrom P-450 und an Cytochrom b5 bestimmt. Die Aktivität der Cumarinhydroxylierung war, im Gegensatz zu den Aktivitäten der anderen Enzyme, im Skorbut extrem erniedrigt. Die geringe Aktivität der Cumarinhydroxylierung ist für den Ascorbinsäuremangel spezifisch und nicht Folge der den Skorbut begleitenden Unterernährung. Die Aktivitätsabnahme ist nicht auf eine verminderte NADPH-Oxydation oder einen geringeren Gehalt an Cytochrom P- 450 und an Cytochrom b5 zurückzuführen, Im Gegensatz zu anderen Enzymaktivitäten kann die Cumarinhydroxylierung durch kurzfristiges Erhöhen des Ascorbinsäuregehaltes der Leber in vivo wieder gesteigert werden. Die Aktivität der Hydroxylierung von Cumarin ist offensichtlich von der Konzentration der Ascorbinsäure der Leber abhängig. © 1968, Walter de Gruyter. Alle Rechte vorbehalten.