为获得一种高效,低廉的溶栓药物,从赤子爱胜蚓(Eiseniafaetida)体内分离纯化出一种可体外激活纤溶酶原从而间接降解纤维蛋白的酶(e-PA).纯化过程包括:粗品的盐析,离子交换层析,凝胶过滤层析及疏水相互作用层析.该组份是由二个亚基通过疏水相互作用维系在一起的.通过凝胶过滤层析,可测得全酶的分子量为45000;SDS电泳显示大、小亚基的分子量分别是26000与18000;而质谱法测得的大、小亚基的分子量分别为24556.7与15546.6.对大小亚基进行了氨基酸组成分析,结果显示大亚基不含Lys而小亚基不含Cys.测定了大亚基N端25个氨基酸序列:VIGGTNASPGEIPWQLSQQRQSGSW.并与部分已知蛋白质序列进行了比较.e-PA在纤维蛋白平板上表现有三种不同的纤溶活性