赤子爱胜蚓(Eiseniafetida)体内的一种纤溶酶原激活剂(e-PA)能够降解人工合成底物N-乙酰-L-酪氨酸乙酯(ATEE),该降解反应的最适pH为8.5,而且在0.2mol/LNa2HPO4中的活性要强于在0.05mol/LTris-HCl(pH8.5)中.分别测定了e-PA的大小亚基及全酶在0.2mol/LNa2HPO4与0.05mol/LTris-HCl(pH8.5)两种体系中的Km和Kcat.结果表明,在0.2mol/LNa2HPO4中,全酶的ATEE活性远远高于大小亚基单独的ATEE活性,而在0.05mol/LTris-HCl(pH8.5)中则没有这种现象.从蛋白质结构的角度对这一结果作了解释.用不同抑制剂和e-PA作用,结果表明,pepstatin,E-64和EDTA对e-PA的ATEE活性都有不同程度的抑制,这一点与e-PA的BAEE活性不同.